In un recente approfondimento sulla preparazione al test di Medicina abbiamo parlato del programma di biologia.
In questo articolo concentreremo l’attenzione su un argomento ostico del programma: le proteine.
Le proteine sono una delle 4 classi di macromolecole di interesse biologico, insieme ai carboidrati, i lipidi e gli acidi nucleici.
Vediamo quali sono le principali caratteristiche e alcuni concetti fondamentali da ricordare.
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A cosa servono le proteine?
Le proteine sono delle molecole importantissime per tutti gli esseri viventi, perché costituiscono i principali “mattoncini” di cui sono costituite le cellule animali e vegetali.
Circa 1/5 di tutto il corpo umano è costituito da proteine! (Anche se forse più di 1/5 nel vostro amico bodybuilder…).
Inoltre, alcune proteine “speciali”, dette “enzimi” hanno una funzione catalitica. Non come la marmitta, ma piuttosto come il biglietto saltafila di alcuni musei: permettono di accelerare molte reazioni chimiche essenziali abbassando l’energia necessaria per farle avvenire.
Come, appunto, il biglietto permette di farvi entrare prima saltando la fila di persone davanti a voi. Ma sono talmente importanti che le loro funzioni non si fermano qui.
Ecco un breve riepilogo di quello di cui sono capaci:
Alcune ci difendono dai microrganismi (compreso il coronavirus), altre fungono da deposito di “mattoncini”, altre si accorciano e allungano come una molla, altre ancora fungono da “cargo” per il trasporto di altre proteine.
Come sono fatte le proteine?
Lo scheletro principale delle proteine è formato da pochi ingredienti essenziali: carbonio (che non manca mai), ossigeno, azoto e idrogeno. Questo scheletro principale, chiamato amminoacido, esiste in 20 varianti diverse.
Se la proteina fosse una casa di lego, gli amminoacidi sarebbero i mattoncini, e potremmo costruire la casa partendo da un sacchetto contenente 20 tipi diversi di mattoncini.
Vediamo da vicino com’è lo scheletro di un amminoacido.
Abbiamo al centro della molecola un atomo di carbonio (C). Questo è legato ad un atomo di idrogeno (H), un gruppo formato da un atomo di azoto e due di idrogeno (chiamato gruppo amminico) e un altro gruppo formato da un atomo di carbonio, due di ossigeno e uno di idrogeno (chiamato gruppo carbossilico).
Il quarto “slot” (R) invece è variabile: ognuno dei 20 amminoacidi ha un atomo o un gruppo di atomi diversi in quello slot. Per esempio, la prolina, che è un amminoacido senza molta fantasia, in quello spazio ha solo un atomo di idrogeno.
Ogni amminoacido ha un nome completo e due “nickname”: uno composto da tre lettere e un altro composto da una lettera sola.
Inoltre, per quanto riguarda l’essere umano, possiamo dividere gli amminoacidi in due gruppi:
- Gli amminoacidi essenziali, che noi non riusciamo a produrre da soli ma dobbiamo sempre andarci a prendere dall’esterno (quindi dal cibo)
- Gli amminoacidi non essenziali, per i quali invece siamo autosufficienti, visto che riusciamo a produrli da soli all’interno del corpo.
Sono molti nomi, e la lista è complicata dal fatto che ci sono anche i diversi nickname. Però per imparare i nomi di quelli più importanti (ovvero gli amminoacidi essenziali) possiamo sfruttare una tecnica mnemonica.
Tre trichechi su un’isola istigano alla lite un leone messicano e un fenicottero valoroso.
Che c’entra questa specie di fight club in versione animale con gli amminoacidi? C’entra, perché ricordandoci questa scenetta possiamo rievocare alla mente i nomi degli amminoacidi essenziali.
Struttura quaternaria delle proteine
Infine, vediamo come tutti questi amminoacidi vengono “montati” per creare una proteina.
Se dobbiamo montare una casa con dei mattoncini, inizialmente dovremo incastrare un mattoncino nell’altro.
Con gli amminoacidi è la stessa cosa: il primo step consiste nel legare un amminoacido all’altro (mediante un legame chimico che si chiama “legame peptidico”) e creare una catenella di amminoacidi, chiamata “struttura primaria”.
Queste catenelle, man mano che si allungano, possono assumere semplici forme in tre dimensioni (per esempio a elica o a foglietto), perché si creano dei piccoli legami tra due o più amminoacidi lontani nella catena, ma che si trovano ad essere vicini nella conformazione spaziale. Si crea del feeling, insomma. Tali forme 3D sono dette “struttura secondaria”.
Queste semplici strutture tridimensionali (che potremmo paragonare agli elementi portanti della casetta, come il pavimento, le pareti e il tetto) possono essere a loro volta montate tra di loro nella casetta completa, ovvero la struttura terziaria della proteina.
Infine, in alcune proteine un po’ più complesse (come l’emoglobina, responsabile del colore rosso del sangue e della sua capacità di trasportare ossigeno) più “casette” (che in gergo tecnico si chiamano “subunità”) possono essere legate tra loro in “quartieri”, formando la struttura quaternaria delle proteine.
Per esempio, l’emoglobina è formata da quattro subunità diverse, è come se quattro casette formassero un piccolo quartiere.
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